免疫球蛋白化学结构

免疫球蛋白（Ig）的基本结构由四条多肽链组成，具体如下：

1. 组成 ：

两条相同的 轻链 （L链），每条轻链包含约121至124个氨基酸残基。

两条相同的 重链 （H链），每条重链包含约110至121个氨基酸残基。

2. 结构 ：

轻链和重链通过 二硫键 连接，形成Y形结构。

每条重链和轻链均分为氨基端（N端）和羧基端（C端）。

3. 功能区 ：

可变区 （V区）：轻链的1/2区和重链的1/4（γ、α、δ）或1/5（μ、ε）区，氨基酸排列顺序可变，负责与抗原结合。

恒定区 （C区）：轻链的1/2及重链的3/4氨基酸排列顺序相对稳定，参与免疫球蛋白的功能，如穿过胎盘、结合补体等。

4. 其他结构 ：

铰链区 ：位于CH1与CH2之间，富含脯氨酸，对木瓜蛋白酶及胃蛋白酶敏感，具有弹性，与抗体的变构有关。

5. 分类 ：

根据重链的成分、结构及抗原性不同，免疫球蛋白可分为五类：IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。

6. 其他特性 ：

IgG是血浆中最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%。

IgM和IgE的重链包含一个额外的功能区，即CH4区。

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